Вода адыл тау: Питьевая вода Адыл Тау, купить воду с бесплатной доставкой

Содержание

Подарок к набору «Малый офис Адыл Тау 19 литров» в «Горная долина» · Покупки в Москве · Каталог организаций России

1 марта 2021Заказ по каталогу

В компании «Горная долина» действует акция: при заказе четырёх бутылей талой ледниковой воды «Адыл Тау» 19 литров – одна бутыль 19 литров в подарок!

«Адыл Тау» – это природная питьевая вода, которая добывается в экологически чистом районе на северных склонах Кавказского Хребта. Вода проходит длительный и качественный процесс очистки, в результате которой из неё удаляются посторонние примеси. «Адыл Тау» особенно ценят за естественный вкус, несравненную чистоту и мягкость. Наборы воды в бутылях 19 литров идеально подходят для ежедневного употребления в офисе или всей семьёй.

Компания «Горная долина» предлагает покупателям не только выгодные скидки, по и удобные условия на заказ воды:

• быстрая обработка заказов профессиональными менеджерами;

• оплата банковской картой, наличным и безналичным способом;

• доставка в день заказа;

• бесплатная доставка по Москве при заказе от 3 бутылей;

• бесплатная доставка по Московской области (не далее 15 км от МКАД) при заказе от 4 бутылей;

• сертификаты безопасности и качества на всю продукцию

О компании:

«Горная долина» осуществляет доставку питьевой воды для дома и офиса на протяжении 28 лет. Сегодня это крупная компания, которая имеет единый call-центр, отдел продаж, службу доставки, а также собственный склад, где всегда в наличии достаточные объёмы продукции. В каталоге представлена высококачественная вода от лучших производителей: «Горная вершина», «Адыл Тау», «Кубай», «Архыз», «Амелия», «Пилигрим», «Сенежская», «Черноголовская» и многих других. Клиенты также могут приобрести кулеры и сопутствующие аксессуары для воды. На оборудование предоставляется полное техническое сопровождение.

Контакты:

Адрес офиса: 141707, Московская обл., г. Долгопрудный, Лихачевский пр-д, д. 6, cтр. 1, оф. 302

Адрес склада: г. Москва, ул. Софьи Ковалевской, д. 14

Телефон: +7 (495) 532-28-52

E-mail: [email protected]

Сайт: https://gornaya-dolina.ru/

Комментарии
0

Новые организации каталога

Салют Кремля

Адрес:
Москва, ул. Шаболовка, 65к1

Телефон:
+7 929 669-11-90,
+7 925 428-94-06

ХолодПрофи

Адрес:
Московская обл. , г. Талдом, ул. Советская, д.50, оф. 9

Телефон:
+7 499 707-13-82

Азорто

Адрес:
г. Москва, ул.Буракова, д.6, ст.16, оф.104а

Телефон:
8 800 100-39-91

Публикации по теме

Светодиодное освещение: исследуем виды приборов

30 декабря 2022

Светодиодные светильники в последнее время получили широкое распространение за счет низкого энергопотребления и большого ресурса. В данной статье расскажем о трех типах светодиодных приборов для разных условий использования.

Какие финансовые темы интересовали россиян в 2022 году

30 декабря 2022

Этот год оказался уникальным для экономической жизни страны. Взлет ключевой ставки ЦБ, сильнейшие колебания курсов валют и полная перестройка экономики в условиях новых санкций. В финансовом маркетплейсе «Выберу.ру» (vbr.ru) оценили, как изменились интересы потребителей банковских услуг за этот год: аналитики изучили наиболее частые поисковые запросы, по которым пользователи приходили на сервис.

Упаковочная продукция для одежды и обуви

27 декабря 2022

Компания «Антэк» предлагает услуги по разработке и производству коробок и других упаковочных материалов из качественного гофрированного картона.

SCIRP Открытый доступ

Издательство научных исследований

Журналы от A до Z

Журналы по темам

Биомедицинские и биологические науки.
Бизнес и экономика
Химия и материаловедение.
Информатика. и общ.
Науки о Земле и окружающей среде.
Машиностроение
Медицина и здравоохранение
Физика и математика
Социальные науки. и гуманитарные науки

Журналы по тематике

Биомедицина и науки о жизни
Бизнес и экономика
Химия и материаловедение
Информатика и связь
Науки о Земле и окружающей среде
Машиностроение
Медицина и здравоохранение
Физика и математика
Социальные и гуманитарные науки

Публикация у нас

Представление статьи
Информация для авторов
Ресурсы для экспертной оценки
Открытые специальные выпуски
Заявление об открытом доступе
Часто задаваемые вопросы

Публикуйте у нас

Представление статьи
Информация для авторов
Ресурсы для экспертной оценки
Открытые специальные выпуски
Заявление об открытом доступе
Часто задаваемые вопросы

Подпишитесь на SCIRP

Свяжитесь с нами

	клиент@scirp. org
	+86 18163351462 (WhatsApp)
	1655362766

	Публикация бумаги WeChat

Недавно опубликованные статьи

Подпишитесь на SCIRP

Свяжитесь с нами

	клиент@scirp. org
	+86 18163351462 (WhatsApp)
	1655362766

	Публикация бумаги WeChat

Бесплатные информационные бюллетени SCIRP

Вершина

Исследования | USF Health

Обзор

Мы предполагаем, что каждый из примерно 150 белков-шаперонов может быть лекарственной мишенью при заболеваниях человека. Наша лаборатория сосредоточена на шаперонах, способных модулировать прогрессирование и токсичность таупатий, группы из более чем 15 нейродегенеративных заболеваний (включая болезнь Альцгеймера), характеризующихся аберрантным накоплением агрегатов тау-белка. В нашей работе также изучалось участие шаперона в развитии других нейропсихиатрических расстройств, включая депрессию и посттравматическое стрессовое расстройство. Наша лаборатория занимается разработкой лекарств и целевой проверкой конкретных белков-шаперонов, и мы надеемся, что когда-нибудь вскоре воплотим эти методы лечения и идеи в клиническую практику с конечной целью разработки лекарства.

Однонуклеотидные полиморфизмы (SNP), обнаруженные в гене FKBP5, связаны с повышенным риском психопатологий, вызванных стрессом, таких как посттравматическое стрессовое расстройство и другие расстройства настроения. Эти рискованные SNP в сочетании со стрессом повышают уровень FKBP5 за счет механизма, который включает деметилирование гена FKBP5, что обеспечивает большую экспрессию FKBP5. Мы изучаем механизмы, которые контролируют экспрессию FKBP5 и влияние FKBP5 на когнитивный и нейрональный дефицит, вызванный стрессом. Демонстрация важности FKBP5 в реакции мозга на стресс и идентификация новых вышестоящих регуляторов приведет к новому пониманию его роли в психопатологиях и когнитивных функциях.
^{Старые мыши с нокаутом Fkbp5 проявляют устойчивость к (A) депрессивно-подобным фенотипам и (B) сниженной реакции на стресс после стресса.}
Пептидил-пролилизомераз (PPIases), уникальное семейство молекулярных шаперонов, которые регулируют укладку белка по остаткам пролина, идеально подходят для контроля структуры и сборки тау-белка, учитывая большое количество мотивов Ser/Thr, направленных на пролин, на тау-белке. PPIases Pin1 и FKBP51 уже вовлечены в патогенность тау. Мы изучаем влияние различных PPIases на агрегацию тау и цитотоксичность, а также на нейродегенерацию и прогрессирование заболевания в мышиной модели таупатии.
^{CyP40, PPIase, дезагрегированные тау-фибриллы, как показано с помощью флуоресценции тиофлавина Т (слева) и просвечивающей электронной микроскопии (справа).}
Недавние данные свидетельствуют о том, что промежуточный
олигомеры тау-белка, ассоциированного с микротрубочками, более нейротоксичны в
таупатии, чем плотно упакованные ß-листные фибриллы. Однако это остается недоказанным
потому что соответствующие механизмы для улавливания отдельных сборок тау-агрегатов
не хватало. Использование Hsp90/машина сопровождения, мы можем контролировать тау
сборки, чтобы лучше понять, как структура тау-агрегата связана с его
токсичность.
^{Ко-шапероны Hsp90 совместно локализуются с клубками тау в головном мозге человека с болезнью Альцгеймера.}
В настоящее время считается, что тау-белок, ассоциированный с микротрубочками, способствует прогрессированию заболевания и патогенезу болезни Альцгеймера как внутри нейрона, так и из внеклеточного пространства.
Мы изучаем влияние различных малых вариантов белков теплового шока (Hsps) на образование олигомеров тау и их распространение от клетки к клетке. Также будет оцениваться влияние внутриклеточных малых Hsps на функциональный дефицит в мышиной модели нейродегенеративного заболевания с протеотоксичностью тау.
^{Тау накапливается внутри и вне нейронов (слева). Некоторое количество тау накапливается вблизи кровеносных сосудов (в центре) по той же схеме, что и небольшой белок теплового шока, Hsp27 (справа).}
Клетки мозга могут погибнуть по-разному. При болезни Альцгеймера (БА) накапливаются два белка: тау и бета-амилоид. Накопление тау тесно связано со стрессом и гибелью клеток при БА. Однако мы до сих пор не до конца понимаем, как тау убивает эти клетки. Мы хотим более подробно рассмотреть, как один из этих путей клеточного стресса может вызывать гибель клеток из-за накопления тау. Мы определим долю клеток, умирающих по этому пути, заблокировав его. Мы будем делать это на клетках и мышах, у которых есть накопление тау и токсичность. Кроме того, мы изменим уровни и активность регуляторов этого пути стресса в клетках с патологией тау, чтобы посмотреть, сможем ли мы спасти гибель клеток, вызванную тау. Эти исследования дадут важную информацию о влиянии этого пути клеточного стресса на гибель клеток, вызванную тау-белком, и могут определить лекарственную мишень, которую можно будет использовать для лечения БА и связанных с ней деменций.
^{Обнаружив неправильно свернутые белки, шапероны активируют реакцию развернутых белков, которая активирует шаперонные белки, подавляет общую трансляцию и разрушает неправильно свернутые белки через протеасомы. При хронической активации это может в конечном итоге привести к гибели нейронов.}
Аберрантный тау-белок накапливается таким образом, что это коррелирует с прогрессированием заболевания, и происходит это через синаптически связанные области мозга. Однако мы до сих пор не понимаем, какие свойства семян тау или клеток, которые размножают эти семена, делают их восприимчивыми или устойчивыми к распространению тау и причинению ущерба. Этот проект направлен на использование естественной системы защиты клетки, молекулярных шаперонов, в качестве инструментов для регулирования этого процесса. Мы надеемся, что благодаря этой работе мы сможем лучше понять взаимосвязь между распространением тау и повреждением нейронов, а также определить молекулярные мишени для регуляции этого процесса.

Избранные публикации

Criado-Marrero M, Gebru NT, Gould LA, Blazier DM, Vidal Agular, Y, Smith TM, Abdelmaboud SS, Shelton LB, Wang X, Dahrendorff J, Beaulieu-Abdelahad D, Dickey CA, Blair LJ . «Сверхэкспрессия FKBP52 ускоряет нарушения памяти, зависящие от гиппокампа, в модели трансгенных мышей с тау-белком». NPJ Aging Mech Dis. 2021 3 мая; 7 (1): 9. 00062-х. https://www.nature.com/articles/s41514-021-00062-x

Криадо-Марреро, М., Гебру, Н.Т., Блейзер, Д.М., Гулд Л.А., Бейкер Д.Д., Болье-Абделахад Д., Блэр Л.Дж. Кошапероны Hsp90, FKBP52 и Aha1, способствуют патогенезу тау у старых мышей дикого типа . Acta Neuropathol Commun. 2021 8 апр; 9(1):65. https://actaneurocomms.biomedcentral.com/articles/10.1186/s40478-021-01159-w

Webster JM, Darling AL, Sanders TA, Blazier DM, Vidal-Aguiar Y, Beaulieu-Abdelahad D, Plemmons DG, Hill SE , Уверский В.Н., Бикфорд П.С., Дики К.А., Блэр Л.Дж. Hsp22 с укорочением N-концевого домена опосредует снижение уровня тау-белка . Int J Mol Sci. 2020 30 июля; 21 (15). https://www.mdpi.com/1422-0067/21/15/5442

Criado-Marrero M., Sabbagh J.J., Jones M.R., Chaput D., Dickey C.A., Blair L.J. Гиппокампальный нейрогенез усиливается у взрослых тау-белков Дефицитные мыши . Клетки. 2020, 9, 210. https://www.mdpi.com/2073-4409/9/1/210

Criado-Marrero M, Gebru NT, Gould LA, Smith T, Kim S, Blackburn RJ, Dickey CA, Блэр ЛЖ. Стресс в раннем возрасте и высокий уровень FKBP5 взаимодействуют, усиливая 2 тревожно-подобных симптома за счет изменения передачи сигналов AKT в 3 дорсальном гиппокампе . Междунар. Дж. Мол. Sci.2019, 20(11), 2738. https://www.mdpi.com/1422-0067/20/11/2738/htm

Blair LJ, Criado-Marrero M, Zheng D, Wang X, Kamath S , Nordhues BA, Weeber EJ, Dickey CA. Ассоциированный с заболеванием шаперон FKBP51 нарушает когнитивную функцию, ускоряя рециркуляцию AMPA-рецепторов . eNeuro. 2019 янв-февраль;6(1). eCollection 2019 январь-февраль. https://www.eneuro.org/content/6/1/ENEURO.0242-18.2019

Blair LJ, Genest O, Mollapour M. Многогранность Hsp90 машина . Нац. Структура Мол. биол. 7 января 2019 г. https://www.nature.com/articles/s41594-018-0177-7

Шелтон Л.Б., Бейкер Дж.Д., Чжэн Д., Салливан Л.Е., Соланки П.К., Вебстер Дж.М., Сан З., Саббах Дж.Дж., Нордхьюс BA, Koren J 3rd, Ghosh S, Blagg BSJ, Blair LJ *, Dickey CA. Активатор Hsp90 Aha1 стимулирует образование патологических агрегатов тау-белка . Proc Natl Acad Sci U S A. 2017 Sep 5;114(36):9707-9712. Epub 2017, 21 августа. https://www.pnas.